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目的:构建pET32a-TrxA-His-CTGF-CT原核表达载体,实现重组CTGF-CT的可溶性表达及分离纯化,以用于制备CTGF-CT抗体.方法:基因合成CTGF-CT序列,利用NcoI和XhoI限制性内切酶双酶切后插入pET32a载体,构建pET32a-TrxA-His-CTGF-CT重组质粒,阳性质粒转化E.coli strain BL21(DE3)细胞,通过异丙基β-D-硫代半乳糖苷(IPTG)诱导获得重组融合蛋白,利用镍柱亲和纯化及肠激酶酶切纯化获得目的蛋白CTGF-CT,SDS-PAGE鉴定蛋白纯度并进行Western blotting分析.结果:所构建pET32a-TrxA-His-CTGF-CT重组质粒验证正确.经诱导表达获得了与预期分子量(28 kD)一致的融合蛋白,融合蛋白经肠激酶切割及两次镍柱亲和纯化获得目的蛋白CTGF-CT,纯化后纯度约95
作者：薛秀蕾；范小波；吴国球
来源：东南大学学报（医学版） 2017 年 36卷 2期
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