目的 分析硫氧还蛋白互作蛋白(thioredoxin-interacting protein,TXNIP)的氨基酸序列、结构特点、翻译后修饰及蛋白互作网络等生物学信息.方法 应用 ProtParam、ProtScale、SignalP 4.0 Server、SecretomeP 2.0 Server、TMHMM Server v.2.0、PSORTⅡ、DNAstar、NetNGlyc 1.0 Sever、STRING等多种生物信息学在线软件对TXNIP的理化性质、信号肽、跨膜结构、空间结构、翻译后修饰和蛋白互作网络等方面进行预测分析.结果 TXNIP为一种稳定亲水性蛋白,是非经典型分泌蛋白,不存在信号肽序列和跨膜区,β折叠是其二级结构的主要形式.TXNIP有14个O-糖基化位点,34个磷酸化位点.TXNIP与ITCH、NLRP3、TXN等10个蛋白有互作关系.结论 TXNIP不仅可诱导细胞凋亡,也是胰岛素抵抗及非酒精性脂肪肝病信号通路中的重要信号分子.本研究为进一步探索TXNIP在机体生命活动中的机制提供了实验依据.
作者：靳文文；李文龙；张志楠；焦向英
来源：中国生物制品学杂志 2022 年 35卷 3期
