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综合利用二维和三维荧光光谱、同步荧光光谱、紫外光谱以及分子模拟等方法,研究了哈巴俄苷(harpagoside,HAR)与牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)的相互作用机制.结果表明,HAR有规律的使BSA内源荧光猝灭,猝灭机制属于静态猝灭;两者结合常数KA均大于1×105 L·mol-1,结合位点数n接近于1.由HAR与BSA相互作用的热力学参数△G,△H和△S均小于0可知,两者结合过程是自发进行的,结合的主要作用力是氢键和范德华力.根据F(o)rster非辐射转移理论,计算了不同条件下HAR与BSA的结合距离r为2.80 nm,说明两者结合过程发生了非辐射能量转移.同步荧光光谱和三维荧光光谱表明,HAR使BSA的色氨酸和酪氨酸残基所处的微环境极性增强、疏水性减弱,并导致BSA二级结构发生了改变.分子模拟结果显示,HAR更倾向于于BSA和HSA的亚结构域ⅡA(Site Ⅰ位点)结合.
作者：曹团武；黄文兵；时建伟；贺薇
来源：中国中药杂志 2018 年 43卷 5期
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