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目的:利用基因工程技术原核表达并纯化结核分枝杆菌α晶体蛋白(Acr).方法:以结核分枝杆菌H37Rv株基因组DNA为模板,通过PCR方法扩增Acr的编码基因,以pCold为载体构建重组质粒,再转化到表达宿主菌大肠杆菌BL21(DE3)中,用IPTG诱导表达,经SDS-PAGE和Western印迹分析和纯化该表达产物.结果:构建了具有正确基因序列的Acr重组表达质粒,重组Acr在大肠杆菌BL21(DE3)中经低温诱导得到可溶性表达；分别用6×His的单克隆抗体和16-kDa单克隆抗体对表达产物进行Western印迹分析,结果显示在相对分子质量约19000处均有特异性条带,与预计大小吻合；纯化后蛋白纯度达90％,浓度达0.8 mg/mL.结论:表达了重组可溶性Acr,为深入研究该蛋白的生物学、免疫学活性奠定了基础.
作者：王晓娜；刘大斌；安小平；李存；李建彬；范华昊；张文慧；张博；米志强；童贻刚
来源：生物技术通讯 2012 年 23卷 4期
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