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目的 在大肠杆菌中表达人源性热休克蛋白70基因并纯化表达产物.方法 以人HSPO cDNA为模板,采用PCR方法进行扩增,将PCR产物克隆到表达载体pET30a上,将重组质粒pET30a-HSP70转化大肠杆菌B121上,经IPTG诱导后,表达产物进行SDS-PAGE及Western blot验证并纯化.结果 应用PCR方法扩增出约1 900 bp的目的片段;经酶切鉴定和DNA测序证实,HSP70基因成功地克隆到原核表达载体pET-30a上;转入重组质粒的大肠杆菌经IPTG诱导后,进行SDS-PAGE,发现在分子量约为70 kD处有蛋白表达,Westem blot证实其为目的蛋白,纯化后的HSP70纯度达到90
作者：应敏刚；林绍峰；谢云青；郑秋红
来源：实用癌症杂志 2007 年 22卷 3期
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