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目的 通过自诱导表达系统重组表达结核分枝杆菌H37Rv菌株可溶性蛋白抗原Mtb8.1,并对其抗原性进行分析.方法 应用PCR技术扩增结核分枝杆菌H37Rv菌株Mtb81蛋白抗原编码序列,将其插入克隆载体pMD18-T,酶切后插入表达载体PET28a,通过优化培养基和发酵工艺,摸索出一条高效的可溶表达方法,以间接ELISA法研究其免疫学特性.结果与结论 重组的Mtb81高效可溶性表达,纯化后纯度达95％以上;用纯化的重组蛋白抗原作为包被抗原建立的间接ELISA法检测200份血清样本,阳性率达34.0％,阴性率达91.0％,,符合率达62.5％.
作者：聂恒；吴利先
来源：中国人兽共患病学报 2014 年 30卷 5期
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