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目的:研究长白山白眉蝮蛇蛇毒中类凝血酶的简单分离纯化方法.方法:采用DEAE-Sephadex A-25及Sephadex G-25层析的方法,比较二者对长白山白眉蝮蛇蛇毒中类凝血酶简单分离纯化的效果.结果:从长白山白眉蝮蛇蛇毒中分离出类凝血酶,SDS-PAGE电泳显示为一条带,分子量大约为35.5 kDa,达到电泳纯.理化性质研究表明,此类凝血酶具有体外凝血活性,体外凝血酶比活力为12.57IU·mg-1,用N-苯甲酰-L-精氨酸乙酯盐酸盐测得该酶的精氨酸酯酶比活力为137.65IU·mg-1.用蛋白酶抑制剂和乙二胺四乙酸对该酶进行抑制实验,结果表明该酶属于丝氨酸蛋白酶,而不是金属蛋白酶.结论:本方法可用于长白山白眉蝮蛇蛇毒中类凝血酶的分离纯化.

作者:钟读波;吴远双;余旭亚;孟庆雄

来源:中国药房 2007 年 18卷 36期

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作者:
钟读波;吴远双;余旭亚;孟庆雄
来源:
中国药房 2007 年 18卷 36期
标签:
长白山白眉蝮蛇 蛇毒 纤维蛋白原 类凝血酶 离子层析 分离纯化
目的:研究长白山白眉蝮蛇蛇毒中类凝血酶的简单分离纯化方法.方法:采用DEAE-Sephadex A-25及Sephadex G-25层析的方法,比较二者对长白山白眉蝮蛇蛇毒中类凝血酶简单分离纯化的效果.结果:从长白山白眉蝮蛇蛇毒中分离出类凝血酶,SDS-PAGE电泳显示为一条带,分子量大约为35.5 kDa,达到电泳纯.理化性质研究表明,此类凝血酶具有体外凝血活性,体外凝血酶比活力为12.57IU·mg-1,用N-苯甲酰-L-精氨酸乙酯盐酸盐测得该酶的精氨酸酯酶比活力为137.65IU·mg-1.用蛋白酶抑制剂和乙二胺四乙酸对该酶进行抑制实验,结果表明该酶属于丝氨酸蛋白酶,而不是金属蛋白酶.结论:本方法可用于长白山白眉蝮蛇蛇毒中类凝血酶的分离纯化.

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