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目的:克隆结核分枝杆菌Rv1009结构域基因,经序列测定正确后进行融合表达和纯化.方法:采用PCR从结核分枝杆菌H37Rv基因组中扩增出Rv1009结构域基因,用限制性内切酶消化后插入pUC-19克隆载体中,经测序正确后亚克隆到融合表达载体pPro-EXHT中,转化大肠杆菌DH5α,目的基因经IPTG诱导,由T7启动子调控表达了N端带6个连续组氨酸残基的Rv1009结构域多肽,在变性条件下对目的蛋白进行纯化.结果:获得了结核分枝杆菌Rv1009结构域基因,得到融合6个组氨酸残基的Rv1009结构域多肽,纯化获得的蛋白纯度大于87
作者：樊爱琳；苏明权；师长宏；徐志凯；柏银兰；马静；刘家云；张建芳；程晓东；郝晓柯
来源：生物技术通讯 2007 年 18卷 4期
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