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[目的]应用原核表达体系对结核分枝杆菌PPE蛋白家族Rv1168c进行高效表达,进一步进行蛋白纯化和结构分析.[方法]以结核分枝杆菌H37Rv基因组为模板,扩增Rv1168c基因,构建pET32a-Rv1168c重组质粒;转化重组质粒到大肠杆菌DH5α并在BL21(DE3)诱导表达,通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺电泳(SDS-PAGE)鉴定Rv1168c在大肠杆菌中的表达情况;Ni-NTA His* Bind Resin纯化重组蛋白Rv1168c;SDS-PAGE和质谱分析测定相对分子量后,用圆二色光谱(CD)和同源模建方法分析和检测重组蛋白Rv1168c的二级和三级结构.[结果]成功克隆了971 bp的目的基因Rv1168c,并获得了高纯度的重组蛋白Rv1168c.重组蛋白的分子量为51.5 kDa(含载体蛋白).25℃时重组蛋白Rv1168c的二级结构包括34.4
作者：余晓丽；孙战强；周晨俊；温子禄；陈军；孙庆文；王洪海；张舒林
来源：微生物学报 2010 年 50卷 7期
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